Creatin-Kinase (CK, CK-NAC) EC 2.7.3.2

CK-N-Acetylcystein aktiviert

Syn.: Creatinphosphokinase (CPK)

Kurzform: CK
Mailbox-Kürzel: CK
Bevorzugtes Material: Serum
Alternativmaterial: Li-, NH4+-Heparin-Plasma, EDTA-Plasma
Ausnahmematerial: -
Erforderliche Kriterien: Probenvolumen > 500 µl
Einschränkungen/Interferenzen: Ikterus: keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index I von 60 (60 mg/dl)
Hämolyse: keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index H von 100 (100 mg/dl)
Lipämie: keine wesentliche Beeinflussung bis zum Index L von 1000 (1000 mg/dl)
Methode: Kinetischer UV-Test für klinisch-chemische Analysensysteme (optimierte IFCC-Methode)
Untere Nachweisgrenze (analytische Sensitivität): 3 U/l (0,05 µkat/l)
Umrechnungsfaktoren: U/l x 0,0167 = µkat/l
Referenzintervalle: s. Liste der biologischen Referenzintervalle
Bemerkungen:  
Literatur/Quelle: Packungsbeilage Roche Diagnostics GmbH, Mannheim

Creatin-Kinase:

Quantitative Bestimmung der Creatin-Kinase in Humanserum und -plasma mittels In-vitro-Test.

Klinische Bedeutung:

Das dimerse Enzym Creatin-Kinase kommt in Form eines mitochondrialen Isoenzyms sowie der zystolischen Isoenzyme CK-MM (Skelettmuskel), CK-BB (Hirn) und CK-MB (Myokard) vor. Mithilfe der Aktivitätsbestimmungen können verschieden Erkrankung diagnostiziert und im Verlauf beobachtet werden: zunächst einmal Myokardinfarkt und Muskelerkrankungen wie z. B. die progressive Duchenne-Muskeldystrophie, darüber hinaus wird bei Herzmuskelschäden (z. B. bei einem akuten Myokardinfarkt) aus den zerstörten Zellen Creatin-Kinase freigesetzt, sodass ein Aktivitätsanstieg im Blut frühestens vier Stunden nach dem Infarkt festgestellt werden kann, nach zwölf bis 24 Stunden das Maximum erreicht und schließlich nach drei bis vier Tagen wieder abfällt. Die Laborgemeinschaft Hamburg verwendet ein Analyseverfahren, dass auf der von Rosalki modifizierten und von Szasz auf optimale Testbedingungen verbesserten Bestimmungsmethode mit Creatinphosphat basiert, die von Oliver beschrieben wurde. Hierbei wird die Creatin-Kinase im aktiven Zentrum schnell inaktiviert, was durch die Oxidation der Sulfhydrylgruppen geschieht. Wird nun Acetylcystein hinzugegeben, kann das Enzym reaktiviert werden, die Zugabe von Diadenosinpentaphosphat und AMP verhindert Interferenzen durch Adenylatkinase. Sowohl die Deutsche Gesellschaft für Klinische Chemie (1977) als auch die International Federation of Clinical Chemistry (1990) empfahlen standardisierte Bedingungen bei dieser Bestimmungsmethode mit Rückreaktion und Aktivierung durch NAC, die 2002 noch einmal bestätigt und auf 37 Grad Celsius erweitert wurden. Auf dieser Basis wurde das in der Laborgemeinschaft Hamburg angewandte Verfahren hinsichtlich Stabilität und Leistung noch weiter optimiert.

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